כל מה שרצית לדעת על סרין פרוטאז:
סרין פרוטאז או סרין אנדופפטידאז (שם חדש) הוא משפחה של אנזימי פפטידאז (אנזימים אשר מבקעים קשר פפטידים בחלבונים).
סרין פרוטאזות מאופיינים על ידי נוכחות של סרין באתר הפעיל של האנזים.
סרין פרוטאז מקופל בהתאמה מבנית ויתר על כן הוא תת-קבוצה לאותה משפחה אשר משותפת בהתאמה רצפית.
באדם מכיל כימוטריפסין כמו סבטיליזין אלפא או בטא הידרוליזה וסיגנל-אות פפטידאז.
סרין פרוטאז נוטל תפקיד בתפקוד הגוף כולל קרישת דם, במערכת החיסון ודלקת.
כמו כן, תורם לעיכול אנזימי בפרוקריוטי ובאאוקריוטי.
שלשת סרין פרוטאז של כימוטריפסין מסונתזים על ידי תאים בלבלב ,מופרשים במעי הדק ואחראים לזירוז של הידרוליזה של קשר פפטידי.
שלושת האנזימים דומים מבנית, כפי שניתן לראות באמצעות מבנה x-ray שלהם.
ההבדל הנראה הוא בקשר הפפטידי אשר נקרא קשר scissile.
ההבדל באנזימים, כמו ברוב האנזימים הוא הספציפיות בראקציה אשר מקטלזים.
כל אחד מסרין פרוטאז מכווין באזור שונה של שרשרת פוליפפטידית.
כימוטריפסין: אחראי לביקוע קשרים פפטידיים, בקצה הקרבוקסילי של שיירים ארומטיים.
בעל העדפה להכללה של פניל אלנין,טריפטופן ואלנין אשר מתאים למבנה הכיס ההידרופובי.
הספציפיות של כימוטריפסין נובעת מ"כיס" באתר הפעיל הקושר סובסטרט, המתאים לקבוצות הידרופוביות גדולות.
טריפסין: אחראי לביקוע קשר פפטידי בשל חומצה אמינית בעלת מטען חיובי במקום הכיס ההידרופובי של כימוטריפסין.
מבקע אחרי חומצות אמיניות ארגינין וליזין.
בעל אותה שלשה קטליטית של כימוטריפסין, בעל כיס שונה- צר יותר ומכיל חומצה אספרטית, הקושרת קבוצות חיוביות.
אלסטאז: אחראי לביקוע קשר פפטידי אחרי חומצה אמינית נטרילית קטנה כמו אלנין, גליצין וואלין.
הכיס אשר קיים בטריפסין ובכימוטריפסין עכשיו מכיל ואלין בצורה חלקית וחוסם מעבר חומצות אמינו עם שייר גדול.
שילוב של שלושת האנזימים יוצר תפקוד בצורה יעילה ובעיקר אחראי על פירוק חלבונים.